1樓：知名不知具
酶的活性位點通常是蛋白質表面乙個能夠讓底物結合和嵌入的凹陷或裂隙，底物通常通過不同的相互反應結合位點上與現存的氨基酸結合，如：氫鍵、離子鍵、範德華力相互作用或偶極-偶極相互作用。例如，底物可能通過氫鍵結合在絲氨酸殘基上，也可通過離子鍵結悶碰合在天冬氨酸殘基上，或通過範德華力結合在苯丙氨行毀酸殘基上檔罩備。
這些結合作用必須足夠大才能使底物在酶催化反應中與受體充分結合，但一旦有產物生成，這些結合作用減弱以保證產物能解離出來。
由於過量的鍵合反應存在，可造成酶抑制劑粘附在結合位點並鎖住此位點，這對與酶抑制劑的設計是非常重要的。
2樓：網友
這個**上挺難說全的吧。
一般來說，你首先要注意的是一些特殊的氨基酸，如酸迅談性，鹼性氨基酸，個人理解，蛋白質和其它物質，無論是其他蛋白質，還是核酸等等，最主要的作用力是正負電荷的作用力。
此為其一。第二，我覺得有時得考慮空間構象的問題，不同肽鏈的氨基酸殘基，在空間上可能相互確定和相互影響，我看很多又活性的蛋白質，在空間構象上，有時基本會形成 得電子氨基酸-失電子氨基酸-得電子氨基酸- 這樣的乙個空間排列，已完成一系列並昌檔的空間電子傳遞。
或者，你可以查一下這個蛋白質的家族，如酪氨酸激酶，絕亂那麼，它的活性位點就肯定和酪酸酸有關。
蛋白進行活性位點分析方法？？？
3樓：網友
...直接幫忙做出。。。我汗。。。
怎麼樣確定dna上那些位點是蛋白質結合位點
4樓：匿名使用者
如果該基因在基因cds區域，主要還是考察該基因編碼的蛋白質生物活性，將cds區域翻譯成對應的蛋白質，對照讀碼框，對應單核苷酸多型位點編碼的蛋白質，可以看到氨基酸。
的改變，這是基於一級結構的變化，而至於該氨基酸的變化會引起蛋白質生物活性怎樣的變化則要看該氨基酸所處的區域位置，如果氨基酸處於進化保守區，以及功能域附近或者就是用來結合輔酶。
的活性位點，那麼這種改變有可能導致蛋白質活性的喪失，而如果位於離功能域較遠的位點，則有可能影響很小或者不影響功能（但一定會影響蛋白質空間結構），往小了說只是改變了蛋白活性，但往大了說，如果該蛋白是某些基因的阻遏調控因子，那麼這種改變很有可能導致某些在已分化時期失去活力的基因重新表達，引發疾病的產生。而如果位於基因區的內含子區，則有可能造成真核。
基因剪接訊號的改變，導致內含子以隱外顯子。
的方式出現在真核rna身上，編碼出無活性的蛋白質，針對trna還有稀有密碼子等等一些修飾上的特殊情況。
如何尋找已知蛋白的活性口袋
5樓：最愛秋天的傳說
利用ds中的對接模組進行對接研究時，活性位點的選擇，一般有這麼幾種方法。首先就是完全靠ds軟體根據你要研究的化合物的性質，有ds完成對活性位點的猜測，具體是怎麼個過程，你可以好好看看ds尋找活性位點的說明書部分（find active site),這種操作之後，會得到很多組活性位點，然後結合你自己對這個化合物活性位點的理解（一般**於對文獻的閱讀），選擇你想要的活性位點，進行對接。第二種方法，就是你對要進行對接的化合物有很深的瞭解，文獻中明確的指出，某個或者某幾個殘基，就是構成活性位點的關鍵殘基。
這樣，你就可以把這幾個氨基酸殘基選中，然後以它們為活性位點，定義對接球，從而進行下一步的對接計算。
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