1樓：fafa時代
嗯。。。內運蛋白是胞內蛋白質，內質網，高爾基體加工的蛋白質絕大多數是胞外蛋白質或存在於細胞邊界（大致理解為細胞膜）的蛋白質，「高爾基體的主要功能將內質網合成的蛋白質進行加工、分類、與包裝，然後分門別類地送到細胞特定的部位或分泌到細胞外」這句話肯定正確，「特定部位」也已大致理解為細胞邊界（細胞膜），高爾基體，內質網基本不參與胞內蛋白質加工。
內質網不合成蛋白質，分泌蛋白（胞外或邊界）是粗麵內質網上的附著核糖體合成，胞內蛋白是遊離在細胞內的遊離核糖體合成。中心法則中，「翻譯」就是在核糖體，產物是多肽鏈，在核糖體內多肽鏈就會在空間結構上扭曲盤旋，只是程度不大，還需後續再在內質網，高爾基體上加工。
2樓：張瑞彤
您好在核糖體上翻譯成氨基酸形成多肽
若是內運蛋白則在滑面內質網上進行摺疊、剪下成空間結構，直接投入使用。
若是分泌蛋白，在粗麵內質網上加工成空間結構後，內質網形成一個具膜小泡，包裹著蛋白質到高爾基體上進行深加工，再配上糖基因，再形成具膜小泡分泌到細胞外邊，如胰島素、消化酶等。
多肽是二級結構，還不能直接發揮蛋白質的效用希望我的回答對您有幫助
胞內蛋白的空間結構怎麼形成的？需要內質網和高爾基體的加工嗎？！
3樓：芸芸
內運蛋白是胞內蛋白質,內質網,高爾基體加工的蛋白質絕大多數是胞外蛋白質或存在於細胞邊界（大致理解為細胞膜）的蛋白質,「高爾基體的主要功能將內質網合成的蛋白質進行加工、分類、與包裝,然後分門別類地送到細胞特定的部位或分泌到細胞外」這句話肯定正確,「特定部位」也已大致理解為細胞邊界（細胞膜）,高爾基體,內質網基本不參與胞內蛋白質加工.
內質網不合成蛋白質,分泌蛋白（胞外或邊界）是粗麵內質網上的附著核糖體合成,胞內蛋白是遊離在細胞內的遊離核糖體合成.中心法則中,「翻譯」就是在核糖體,產物是多肽鏈,在核糖體內多肽鏈就會在空間結構上扭曲盤旋,只是程度不大,還需後續再在內質網,高爾基體上加工.
供細胞內使用的蛋白質需要內質網與高爾基體的加工嗎?
4樓：匿名使用者
當然需要，內質網起包裝的作用，加糖基，乙醯化等，比如細胞膜上蛋白質就是糖蛋白，高爾基體起分選的作用，它決定蛋白質的運輸方向。
5樓：暖符
不需要，分泌蛋白才需要的。所以原核生物是不能合成分泌蛋白的。
6樓：匿名使用者
肽鏈不是真正的蛋白質，可以理解為和蛋白質結構型別相同但沒有蛋白質功能的有機物。核糖體只合成肽鏈。供細胞內使用的蛋白質也需要內質網和高爾基體的加工，這樣才能成為真正的蛋白質。
7樓：奇君看國際
我覺得是信使rna轉錄和翻譯生成的蛋白質才供細胞自用吧。核糖體是蛋白質的產生車間，但這是分泌蛋白，外用的。肽鏈不同的組合構成蛋白質，氨基酸構成肽鏈。
8樓：匿名使用者
見書27頁 內質網與蛋白質合成有關,
高爾基對蛋白質加工和轉運,肽鏈與蛋白質的關係見書15頁,一個蛋白質分子可以含有一條或幾條肽鏈,是包含與被包含的關係.核糖體合成的使蛋白質
內質網和高爾基體是如何加工蛋白質的？
9樓：愛吃貓的草魚仔
內質網對蛋白質的加工：
包括糖基化、羥基化、醯基化、二硫鍵形成等，其中最主要的是糖基化，幾乎所有內質網上合成的蛋白質最終被糖基化。糖基化的作用是： ①使蛋白質能夠抵抗消化酶的作用；②賦予蛋白質傳導訊號的功能；③某些蛋白只有在糖基化之後才能正確摺疊。
糖基一般連線在4種氨基酸上，分為2種：
o-連線的糖基化（o-linked glycosylation）：與ser、thr和hyp的oh連線，連線的糖為半乳糖或n-乙醯半乳糖胺，在高爾基體上進行o-連線的糖基化。 n-連線的糖基化（n-linked glycosylation）：
與天冬醯胺殘基的nh2連線，糖為n-乙醯葡糖胺。
內質網上進行的為n-連線的糖基化。糖的供體為核苷糖(nucleotide sugar)，如cmp-唾液酸、gdp-甘露糖、udp-n-乙醯葡糖胺等。糖分子首先被糖基轉移酶轉移到膜上的磷酸長醇（dolichol phosphate）分子上，裝配成寡糖鏈。
再被寡糖轉移酶轉到新合成肽鏈特定序列（asn-x-ser或asn-x-thr）的天冬醯胺殘基上。
高爾基體對蛋白質的加工：
高爾基體的主要功能將內質網合成的蛋白質進行加工、分類、與包裝，然後分門別類地送到細胞特定的部位或分泌到細胞外。
蛋白質糖基化
n-連線的糖鏈合成起始於內質網，完成於高爾基體。在內質網形成的糖蛋白具有相似的糖鏈，由cis面進入高爾基體後，在各膜囊之間的轉運過程中，發生了一系列有序的加工和修飾，原來糖鏈中的大部分甘露糖被切除，但又被多種糖基轉移酶依次加上了不同型別的糖分子，形成了結構各異的寡糖鏈。糖蛋白的空間結構決定了它可以和那一種糖基轉移酶結合，發生特定的糖基化修飾。
許多糖蛋白同時具有n-連線的糖鏈和o-連線的糖鏈。o-連線的糖基化在高爾基體中進行，通常的一個連線上去的糖單元是n-乙醯半乳糖，連線的部位為ser、thr和hyp的oh基團，然後逐次將糖基轉移到上去形成寡糖鏈，糖的供體同樣為核苷糖，如udp-半乳糖。糖基化的結果使不同的蛋白質打上不同的標記，改變多肽的構象和增加蛋白質的穩定性。
內部構造在高爾基體上還可以將一至多個氨基聚糖鏈通過木糖安裝在核心蛋白的絲氨酸殘基上，形成蛋白聚糖。這類蛋白有些被分泌到細胞外形成細胞外基質或粘液層，有些錨定在膜上。
10樓：翩飄逸
呃，你是高三嗎？不需要太專業的知識吧？
簡單一點說，內質網是將肽鏈盤旋成比較複雜的空間結構（所以原核生物無法合成真正意義上的蛋白質，它們只能合成肽鏈）。另外，糖基化也是在內質網上完成的，比如糖蛋白的合成。
高爾基體，是形成更復雜結構的場所。還有，它負責向外分泌蛋白（通過囊泡，外排）
遊離核糖體合成的胞內蛋白是否需要到內質網加工？如果不是需要到哪加工還是無需加工？
11樓：黎明的黑
翻譯的直接產物是多肽 必須經過加工 形成一定的空間結構才能叫蛋白質 這是我的一輪複習書上小字部分 所以即使是胞內蛋白也需經加工才能成為真正的蛋白質 我是這麼理解的
12樓：雯子你要乖
胞內蛋白由細胞質內遊離的核糖體合成，不經過內質網、高爾基體的加工和細胞膜的胞吐，只在細胞內產生影響。如呼吸酶dna聚合酶、各種轉氨酶、dna解旋酶、rna聚合酶等細胞生命活動必需的酶。
細胞中有遊離的核糖體和附著在內質網上的核糖體。遊離的核糖體就是製造胞內蛋白的，這個不經過內質網和高爾基體。附著的核糖體也可以造胞內蛋白，需要內質網，高爾基體（比如溶酶體的形成，就是由高爾基體以出芽方式產生的囊泡所形成的）。
而附著在內質網上的核糖體，核糖體僅將氨基酸轉化為肽鏈，進一步的加工則交由內質網和高爾基體處理，最後由細胞膜分泌出細胞外。其實胞內蛋白種類很多，不一樣的蛋白形成的方式可能不相同。
13樓：
有些胞內蛋白不需要內質網，高爾基體的加工。
蛋白質不一定都需要內質網，高爾基體的加工，有些胞內蛋白由細胞質中游離的核糖體合成，內質網和高爾基體不參與。
胞內蛋白不需要內質網和高爾基體加工?
14樓：
是的，胞內蛋白不需要內質網和高爾基體加工。
胞內蛋白由細胞質內遊離的核糖體合成的，不經過內質網、高爾基體的加工和細胞膜的胞吐。
胞內蛋白不需要運輸到細胞膜外，只在細胞內起作用，如呼吸酶dna聚合酶、各種轉氨酶、dna解旋酶、rna聚合酶等細胞生命活動必需的酶。
細胞中有遊離的核糖體和附著在內質網上的核糖體。遊離的核糖體就是製造胞內蛋白的，這個不經過內質網和高爾基體。而附著在內質網上的核糖體，核糖體僅將氨基酸轉化為肽鏈，進一步的加工則交由內質網和高爾基體處理，最後由細胞膜分泌出細胞外。
其實胞內蛋白種類很多，不一樣的蛋白形成的方式可能不相同。
擴充套件資料
遊離核糖體
遊離核糖體可在細胞質中的任何位置移動，但被排除在細胞核和其它細胞器之外。由遊離核糖體生成的蛋白質被釋放到細胞質中並在細胞內使用。由於細胞質含有高濃度的谷胱甘肽，它是一種還原性的環境，因此，細胞質中的遊離核糖體不能產生由氧化的半胱氨酸殘基形成的含有二硫鍵的蛋白質。
核糖體在不同物種中具有不同的組成。與主要模式生物中的典型核糖體相比，異質核糖體具有不同的結構，並因此具有不同的活性。
核糖體組成的異質性參與蛋白質合成的翻譯控制。不同細胞群特異的核糖體可以影響基因的翻譯方式。
15樓：聊嫉
簡單地回答,胞內蛋白確實不進入內質網和高爾基體。mrna直接和細胞質內的核糖體發生作用,翻譯成蛋白。不過胞內蛋白也不是一點加工都沒有。
比如核糖體能夠切除一些蛋白最開始的met氨基酸,又比如細胞質內的chaperone能夠幫助蛋白摺疊等。
凡是內用蛋白都不經過內質網和高爾基體嗎？凡是分泌蛋白都經過內質網和高爾基體嗎？
16樓：
細胞內蛋白質也是很多也是需要經過內質網和高爾基體的比如溶菌酶 就是核糖體合成 運輸到高爾基體高爾基體形成囊泡 運輸到溶酶體的
當然也有一些不需要 內質網的蛋白質
由遊離的核糖體合成 高爾基體負責運輸
還有一些 不需要高爾基體的 由內質網把核糖體合成的盤曲摺疊得到 空間蛋白就可以了
分泌蛋白一定需要內質網和高爾基體加工的
希望對你有幫助 不懂歡迎追問
細胞內蛋白合成過程需不需要內質網和高爾基體的加工？還是直接由遊離的核糖體合成即可？
17樓：匿名使用者
蛋白質必須經過內質網的加工,分泌蛋白既細胞外的蛋白質須高而基體的加工
18樓：匿名使用者
核糖體合成的叫肽鏈，是沒有蛋白質的空間結構的，要由內質網盤曲摺疊後才有生物學活性，細胞內的蛋白質不一定要經過高爾基體，高爾基體主要是進行糖基化，不是分泌蛋白的不需要進行這一步
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