氨基化是內質網中最常見的蛋白質修飾對不對

2024-12-28 00:05:15 字數 5302 閱讀 3275

1樓:聽風

對啊。內質網對蛋白質的修飾體現在以下幾個方面:

1.氨基端和羧基端的修飾:

在原核生物中幾乎所有蛋白質都是從n-甲醯蛋氨酸開始,真核生物從蛋氨酸開始。甲醯基經酶水介而除去,蛋氨酸或者氨基端的一些氨基酸殘基常由氨肽酶催化而水介除去。包括除去訊號肽序列。

因此,成熟的蛋白質分子n-端沒有甲醯基,或沒有蛋氨酸。同時,某些蛋白質分子氨基端要進行乙醯化在羧基端也要進行修飾。

2.共價修飾:

許多的蛋白質可以進行不同的型別化學基團的共價修飾,修飾後可以表現為啟用狀態,也可以表現為失活狀態。

1)磷酸化:

磷酸化多發生在多肽鏈絲氨酸,蘇氨酸的羥基上,偶爾也發生在酪氨酸殘基上,這種磷酸化的過程受細胞內一種蛋白激酶催化,磷酸化後的蛋白質可以增加或降低它們的活性,例如:促進糖原分解的磷酸化酶,無活性的磷酸化酶b經磷酸化以後,變居有活性的磷酸化酶a.而有活性的糖原合成酶i經磷酸化以後變成無活性的糖原合成酶d,共同調節糖元的合成與分介。

2)糖基化:

質膜蛋白質和許多分泌性蛋白質都具有糖鏈,這些寡糖鏈結合在絲氨酸或蘇氨酸的羥基上,例如紅細胞膜上的abo血型決定簇。也可以與天門冬醯胺連線。這些寡糖鏈是在內質網或高爾基氏體中加入的。

2樓:網友

不論怎麼,不要聽樓上那位所謂的「知道合夥人亂」七八糟瞎講,害得我考試扣分了

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